Dies ist eine kompakte Übersicht zu Peptide — geschrieben für Leser, die mehr als einen Absatz, aber kein Lehrbuch wollen.
Zuletzt geprüft am 2026-06-06. Wo eine Aussage auf einer konkreten Studie beruht, wird die Studie beschrieben und nicht überinterpretiert.
== Geschichte == Die Geschichte der Erforschung des Histamins begann im Jahr 1907 mit seiner Synthese als chemische Kuriosität durch die deutschen Chemiker Adolf Windaus und W. Vogt. Bereits drei Jahre später gelang Henry H. Dale und George Barger der Nachweis von Histamin im Mutterkorn und somit die Entdeckung von Histamin als Naturstoff. Im gleichen Jahr wiesen Henry H. Dale und P. P. Laidlaw Histamin als körpereigene Substanz nach. Dale und Laidlaw klärten gleichzeitig einige grundlegende Funktionen des Histamins auf. Die Biosynthese des Histamins aus der Aminosäure Histidin konnte durch Dankwart Ackermann ebenfalls 1910 aufgeklärt werden. Daniel Bovet und Anne-Marie Staub entdeckten im Jahr 1937 erste Substanzen, die die Wirkung von Histamin hemmen (Antihistaminika). Bereits fünf Jahre später wurden mit Phenbenzamin und Mepyramin die ersten Antihistaminika in der Therapie eingesetzt. Anfang der 1950er Jahre wurden von der französischen Pharmafirma Rhône-Poulenc im Rahmen der Anti-Histaminforschung die ersten Neuroleptika entwickelt. Im Jahr 1972 gelang James W. Black und Mitarbeitern die Unterscheidung zwischen H1- und H2-Rezeptoren. Als weitere Subtypen des Histaminrezeptors wurden 1983 der H3-Rezeptor durch Jean-Michel Arrang mit Hilfe pharmakologischer Methoden und 2000 der H4-Rezeptor durch Entschlüsselung des menschlichen Genoms entdeckt.
Quellen: de.wikipedia.org
Histamin bildet farblose, hygroskopische, bei 84 °C schmelzende Kristalle, die sich leicht in Wasser und Ethanol lösen, nicht jedoch in Diethylether. Die Verbindung liegt in wässriger Lösung als Gemisch zweier Tautomere, Nπ-H-Histamin und Nτ-H-Histamin, vor. Histamin besitzt zwei basische Zentren, d. h. zwei Atomgruppen mit Stickstoffatomen, an die Protonen angelagert werden können. Unter physiologischen Bedingungen wird bevorzugt die aliphatische Nα-Aminogruppe mit ihrem pKa-Wert von 9,4 protoniert, während der Imidazolring (pKa = 5,8) erst in einem stärker sauren Milieu ein Proton aufnimmt.
Quellen: de.wikipedia.org
Histamin wird in Mastzellen, Zellen der Epidermis und der Magenschleimhaut und in Nervenzellen synthetisiert und in Vesikeln gespeichert. In diesen Zellen wird Histamin aus der Aminosäure Histidin durch eine Pyridoxalphosphat-abhängige Decarboxylierung mittels des Enzyms Histidindecarboxylase in einer Ein-Schritt-Reaktion gebildet. In geringerem Ausmaß kann auch die unspezifische Aromatische-L-Aminosäure-Decarboxylase an der Biosynthese des Histamins beteiligt sein.
Quellen: de.wikipedia.org
Histamin wird im Körper über zwei verschiedene Wege abgebaut. Insbesondere im Zentralnervensystem erfolgt eine Inaktivierung zum Nτ-Methylhistamin durch das Enzym Histamin-N-Methyltransferase. Nτ-Methylhistamin wird nachfolgend oxidativ über Monoaminooxidasen, Diaminoxidasen und Aldehydoxidasen zur Nτ-Methylimidazolylessigsäure abgebaut. In der Peripherie hingegen spielt die Histaminmethylierung eine untergeordnete Rolle. Hier erfolgt der Abbau vorwiegend über Diaminoxidasen und Aldehydoxidasen zur Imidazolylessigsäure. Diese wird nach Ribosylierung über die Nieren ausgeschieden.
Quellen: de.wikipedia.org
Peptide wird hier aus öffentlich zugänglicher Fachliteratur zusammengefasst: Definition, Einordnung und die Punkte, die in der Praxis wiederkehren. Angaben ohne Gewähr, keine medizinische Beratung.
Die Forschung zu Peptide arbeitet überwiegend mit kontrollierten Labor- und Tierstudien; klinische Daten sind je nach Substanz unterschiedlich belastbar. Wir geben den Stand der Literatur wieder.
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